헤모글로빈 (hemoglobin 또는 haemoglobin)은 적혈구에서 철을 포함하는 붉은 색 단백질로, 산소를 운반하는 역할을 한다. 헤모글로빈은 산소 분압이 높은 폐에서는 산소와 잘 결합하고, 산소 분압이 낮은 체내에서는 결합하던 산소를 유리하는 성질이 있다. 분자식은 C3032H4816O872N780S8Fe4 이다. 분자식에서 설명한 것처럼 철 원자가 4개 포함되어 있기 때문에 철이 부족하면 헤모글로빈이 완전하게 기능할 수 없어 빈혈(anemia)이 일어나게 된다.
철을 포함한 포르피린 고리와 단백질의 일종(글로빈)을 포함한 헴(heme)이라는 구조 4개가 모여 이루어진다. 철원자 1개에 대해 한 분자씩의 산소가 결합하므로, 헤모글로빈 한 분자에는 산소 4분자가 결합한다. 생체 내에서 산소를 운반하는 일을 한다. 산소가 풍부한 폐나 아가미에서는 산소와 결합하고, 산소가 희박한 조직에 이르면 산소를 떼어낸다. 산소의 방출은 pH가 낮아질수록 촉진되므로, 이산화 탄소가 많고 pH가 낮은 말초조직에서는 산소를 쉽게 떼어낼 수 있다. 이산화탄소가 혈장 속에 녹아 폐로 운반되어 폐호흡으로 체외에 방출되면 pH는 다시 원상태로 돌아가고 헤모글로빈은 다시 산소와 결합한다.
[산소헤모글로빈과 카바미노헤모글로빈]
헤모글로빈은 4개의 햄을 가지고 햄 하나는 산소 분자 하나와 결합할 수 있으므로 헤모글로빈 하나는 총 4개의 산소 분자와 결합할 수 있다. 산소헤모글로빈(oxyhemoglobin)은 헤모글로빈에 산소가 포화된(saturated) 결합물이다. 산소로 포화되지 않은(desaturated with oxygen) 헤모글로빈은 deoxyhemoglobin이라고 한다. 결합 산소가 없는 헤모글로빈은 deoxygenated hemoglobin이라고 한다.
헤모글로빈은 산소헤모글로빈의 형태로 산소를 운반한다. HbO2로 표기한다. 산소분자가 헤모글로빈에 존재하는 4개의 헴에 각각 결합하며 1개의 헴과 산소분자의 결합은 다른 헴과 산소분자의 결합에 영향을 미친다. 선홍색을 띠고 있으며 산소를 포함한 적혈구는 동맥을 통하여 체내의 각 조직에 산소를 공급하고 이산화탄소를 받는다. 이때 이산화탄소의 분압이 높을수록 산소헤모글로빈의 산소해리도가 증가하므로 이산화탄소의 양이 많은 곳일수록 산소의 공급을 많이 받을 수 있게 되는데 이를 보어 효과(Bohr effect)라 한다.
* Fe2+의 경우에는 한 개의 산소(O2)와 결합을 할 수 있다.
* Fe3+의 경우에는 O2-와 결합을 할 수 있다.
* Fe4+의 경우에는 2 개의 산소(2O2)와 결합을 할 수 있다.
카바미노헤모글로빈(carbaminohemoglobin, Hb·CO2)은 적혈구가 이산화탄소를 옮기기 위한 형태로 검붉은 색을 띤다. 산소헤모글로빈이 4개의 산소분자와 결합하는 것과 달리 카바미노헤모글로빈은 한 개의 이산화탄소와 결합하며 폐포 근처로 운반된다. 이후 분압차에 의한 확산현상으로 이산화탄소가 떨어져 나와 폐포의 안으로 들어가 외부로 배출된다. 혈액 내에서 카바미노헤모글로빈의 형태로 옮겨지는 이산화탄소는 약 23%정도이다.
[헤모시아닌]
헤모시아닌은 헤모글로빈과 구조는 비슷하나 1분자당 결합한 원자가 철이 아닌 구리를 가지고 있다. 질량은 최소 헤모글로빈의 7.8배 이상이며, 약 50만 ~ 600만 g/mol이다. 헤모시아닌은 일산화탄소와 결합하지 않으므로 헤모시아닌을 가진 동물은 일산화탄소 중독에 걸리지 않는다.
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